Forskning avslöjar den katalytiska mekanismen hos ett nytt intestinalt ferulsyraesteras

Nov 06, 2021 Lämna ett meddelande

Nyligen identifierade Food Enzyme Engineering Innovation Team vid Institute of Agricultural Products Processing, Chinese Academy of Agricultural Sciences en ny typ avferulsyraesteras Som FAE från Allobacterium serratia intestinal Substratbindning och katalytiska mekanismer ger en vetenskaplig grund för en djupgående förståelse av kostfibermetabolismens mekanism i tarmkanalen, samt vägledning för exakt näring och exakt medicinsk reglering av tarmens enzymer. De relaterade forskningsresultaten publicerades i Journal of Agricultural and Food Chemistry i form av en omslagsartikel med titeln"The α-Helical Cap Domain of a Novel Esterase from Gut Alistipes shahii Shaping the Substrate-Binding Pocket [ GG] quot;.

Enligt forskaren Xin Fengjiao är den mänskliga tarmfloran kärnan som kopplar samman livsmedelsmetabolism och kroppsnäringsreglering, och spelar en viktig roll för människors hälsa och sjukdomar. Specifik flora kan frigöra funktionell ferulsyra från kostfiber genom att koda för specifikt ferulsyraesteras och sedan utöva funktioner som antioxidation, anti-infektion, anti-tumör, förbättra hjärt-kärlsjukdomar och reglera hjärnans kognition. I den tidigare studien uppreglerades sju ferulsyraesterasgener med hjälp av in vitro fekal bakteriefermentering. I denna studie utfördes uttryck, rening och enzymatiska egenskaper hos ferulsyraesteraset som härrör från S. tarmbakterier. Den optimala temperaturen för enzymet är 40 °C, det optimala pH-värdet är 8,5, och det har en hög substratpreferens för kortkedjiga fettsyraestrar. Studien analyserade ytterligare den tredimensionella strukturen av enzymet, och avslöjade att den unika"cap" domänen spelar en viktig roll i enzymet's substratbindning och katalys.

_20211104170849


Skicka förfrågan

whatsapp

teams

E-post

Förfrågning